Abstract:
Notre présent travail a fait l’objet d’une étude sur l’immobilisation d’une enzyme libre, la phospholipase A1 (Lecitase Ultra) dérivée de l’Aspergillus oryzae/ Fusarium venenatum, sur un support minéralde bentonite. L’étude porte sur la détermination des paramètres optimums de pH et de température avant une utilisation dans le dégommage d’une huile alimentaire brute.L’enzyme libre et immobilisée sur le support de bentonite a été d’abord caractérisée par les méthodes physicochimiques (IRTF et la DRX) disponibles à l’université de Bejaia. Les résultats obtenus ont montré que le pH optimum est de 7, invariable pour l’enzyme libre et immobilisée. Pour la température, la valeur optimum est de 40 °C pour l’enzyme libre et est de 55 °C pour l’enzyme immobilisée. Ces résultats sont justifiés par la valeur de l’énergie d’activation obtenue et qui est plus basse pour l’enzyme immobilisée (diminution de 37,27 à 4,30 et kJ mol-1). La cinétique enzymatique appliquée aux résultats a montré que pour le paramètre cinétique de Vmax, les valeurs sont de 2,47 mmole/min pour PLA1 libre et 1,84 mmole/min pour l’immobilisée. La valeur de Km est de 79,88 pour PLA1 libres et 85,12 mg /mL pour l’immobilisée. Au cours du dégommage de l’huile brute par l’enzyme libre et immobilisée, nous avons obtenu un taux de phosphore de 6.5 mg/kg après 7 heurs d’incubation pour l’enzyme libre et 9 mg/kg après 7 heurs d’incubation pour l’enzyme immobilisée.
