Effet du traitement thermique sur les protéines du blanc d’oeuf

Abstract

Les traitements thermiques appliqués au blanc d’oeuf causent des modifications indésirables de leurs propriétés physico-chimiques et fonctionnelles. Le but de ce projet était d’acquérir des connaissances sur l’effet de la chaleur sur certaines propriétés physicochimiques de l’albumen en appliquant différents barèmes (température /temps). Les résultats montrent : une évolution sigmoïdale de la transmittance, une perte irréversible de la solubilité, une augmentation de la densité de 56°C à 83°C puis une diminution jusqu’à 89°C et une augmentation de la viscosité de 56°C à 74°C puis une diminution jusqu’à 89°C. La Native-PAGE des protéines de l’albumen montre l’apparition de plusieurs bandes, ce qui dénote une diversité des protéines du blanc d’oeuf. La comparaison de ces profils traitées à différentes températures durant 20 min avec ceux non traités, montre l’apparition de nouvelles bandes et des mobilités relatives différentes due à la formation des agrégats protéiques, une coagulation et/ou de la précipitation aux environs de 74°C/20 min a été observée. Ces agrégats comportent des ponts disulfures, ces derniers ont été démontrés par SDS-PAGE sous des conditions non réductrices (absence de β-mercaptoéthanol) et réductrices (présence de β-mercaptoéthanol). La mise en contact des extraits de Eucalyptus globulus (fruits, feuilles et écorce) à 1mg/ml avec la solution d’albumen avant de subir un traitement thermique pendant 20 min, conduit à l’apparition d’un trouble issu de la formation des complexes polyphénols-protéines liés par des interactions hydrophobes ,par conséquent une prolongation de la phase de dénaturation des protéines au profit de la phase d’agrégation a été constatée, une perte de solubilité est moins importante comparée aux résultats obtenus sans extrait de plante, ce qui augmente la stabilité de l’albumen vis-à-vis de la chaleur notamment avec l’extrait de feuilles. La Native-PAGE des mélanges polyphénols-albumen traités ont confirmé la formation de ces complexes, qui restent en haut de gel. Une complexation totale des polyphénols de l’extrait d’écorce avec l’ovotransferrine à 56°C a été constatée, alors que cela ne se produit avec l’ovalbumine qu’à partir de 83°C. La Native-Page des protéines purifiées non traitées révèle, une forte affinité de l’ovotransferrine aux polyphénols d’écorce probablement via des interactions hydrophobes et une faible affinité de l’ovalbumine. Alors que l’ovalbumine dénaturée (température ≥ 83°C/20min) a plus d’affinité vis-à-vis de cet extrait.