Caractérisation des protéines enzymatiques : cas des peroxydases extraites du Navet Rose (Brassica rapa).

Abstract

La peroxydase provenant des racines de navet (Brassica rapa) a été purifiée en utilisant une Chromatographie échangeuse anionDEAE-cellulose à une activité spécifique de 14911.83 U/mg et une récupération de 4.18%.Avec chromatographie Amberlite à une activité spécifique de 14304.31U/mg et une récupération 4.70%. Après précipitation avec sulfate d’ammonium de saturation de 55% l’activité spécifique à de 11414et rendement de 39.04. Après purification l'enzyme a montré 2 bandes sur une électrophorèse sur gel de polyacrylamide (SDS-PAGE). Le poids moléculaire de l'enzyme purifiée est de 42,6 et de 45,7 kda correspondes les deux bondes. L'enzyme présentait une activité maximale dans le tampon phosphate (0.5M) pH 6,0, a une température 30C° et une concentration de NaCl 1M.