Immobilisation d'une lipase sur des supports polymers et application.

Abstract

L’immobilisation d’une enzyme commerciale, la Lecitase® Ultra une phospholipase fabriqué et mis sur le marché par Novozymes, Danemark, sur des résines échangeuses d’ions Amberlite IRC 50 et Amberlite IRN 78 a été étudiée en solution aqueuse en utilisant une technique d'adsorption en batch en vue de son utilisation comme biocatalyseur pour l'hydrolyse de l'huile d’olive. L’enzyme a été immobilisé à différents pH, températures et concentrations initiales en enzyme. Des modèles d'isotherme d’adsorption de Langmuir et de Freundlich ont été appliqués pour décrire les isothermes d'équilibre, et les constantes d'isotherme ont été déterminées. On a constaté que l’immobilisation obéit au modèle de Langmuir. Les modèles cinétiques pseudo-premier-ordre et pseudo-second-ordre ont été employés pour décrire les données cinétiques qui prouvent que l'adsorption de la Lecitase® Ultra a suivi l'expression cinétique du second ordre pour les deux résines Amberlite IRN78 et Amberlite IRC 50. Les capacités maximum d'adsorption pour résine échangeuse d’ions Amberlite IRC 50 et Amberlite IRN 78 se sont avérées être 46,64 mg/g et 42,59 mg/g, et les taux d’adsorption sont de 78% et 71% respectivement. Un temps de contact de 1h est suffisants pour immobilisée la majeure partie de l'enzyme sur les deux résines. L’activité de la Lecitase® Ultra, libre et immobilisée a été étudiée. L'enzyme libre a un pH-optimum de 5, et une température optimale de 40°C. La température optimale de l’activité de la Lecitase® Ultra a été affectée par l’immobilisation, l’enzyme montre une bonne stabilité au-dessus de 50°C. La Lecitase® Ultra immobilisée sur ll’Amberlite IRC 50 retient plus de 64% de son activité jusqu’à 5 cycles d’utilisation.