Abstract:
Dans cette étude, des surnageants, des extraits protéiques ainsi que des pigments membranaires des souches d’archées halophiles ont été étudiés afin de les extraire, les purifier et les caractériser. L’élution à travers le gel Séphadex G50 de l’extrait protéique S15 permet d’obtenir une série de fractions actives. L’étude fine des spectres par la réflexion totale atténuée a mis en évidence la structure secondaire de la protéine, qui semble être un squelette peptidique. La chromatographie liquide des fractions activesF6, F7, F8 et F9 permet de séparer les protéines. La masse de ces protéines est ensuite déterminée par l’analyse du spectre de masse au temps de rétention correspondant et qui ont données une masse molaire de 394g/mol pour la fraction F6 et de 620 g/mol pour les autres fractions.
