Abstract:
L’asparaginase est une enzyme qui hydrolyse l’asparagine pour donner l’acide aspartique et
l’ammoniac, cette enzyme est produite par un grand nombre de micro-organisme et seules
l’asparaginase d’E. coli et d’Erwinia qui est dotée d’une activité anti-cancéreuse. L’objectif
de cette étude est de rechercher si les souches d’Erwinia pectinolytique utilisé au sein de notre
laboratoire étaient capables de synthétiser et de produire l’asparaginase. 2 souches ont fait
l’objet de cette étude ; il s’agit de Pectobacterium carovotorum 88.22 et Dickeya sp. La
présence de l’enzyme a été mise en évidence en utilisant le réactif de Nessler et l’SDS-PAGE.
Les résultats obtenus à l’issus de cette étude ont montré que les deux souches produisent
l’asparaginase. En effet, en réagissant avec le réactif de Nessler, une couleur orange apparait
en présence des ions ammoniac libérés par l’action de l’asparaginase sur l’asparagine Elle est
plus intense chez la dickeya que chez P.c carovotorum 88.22. En plus, le profil
éléctrophorétique obtenu a montré une seule bande. En la comparant avec une gamme de
référence, cette bande correspondrait à l’asparaginase qui selon la littérature a une masse moléculaire de 33 KDA.
