Etude comparative de l’activité lipasique et phospholipasique de la phospholipase A1libre et immobilisée sur le charbon actif

Abstract

Le présent travail a fait l’objet de l’immobilisation d’une enzyme libre la phospholipase A1 (Lecitase Ultra) dérivée de l’Aspergillus oryzae, sur un support organique de charbon actif commercial. L’étude porte sur la détermination des paramètres optimums de pH et de température. Les résultats obtenus ont montré que le pH et la température optimums sont respectivement de 7 et 60°C qui demeurent invariable après une immobilisation de l’enzyme. En outre, la PLA1 présente une meilleure activité lipasique en présence d’huile d’olive que phospholipasique en présence de la lécithine de soja comme substrat.