Abstract:
Les β-lactamases représentent le mécanisme le plus utilisé par les bactéries à Gram négatif, pour contrecarrer
l’action des β-lactamines. Acinetobacter baumanni étudiée résiste au céfotaxime, céftazidime, cefpirome et
céfépime et elle ne produit pas de BLSE. L’extrait enzymatique utilisé hydrolyse la pénicilline G , la
ticarcilline, la piperacilline et la céfazoline où la céfazoline et la pénicilline G sont les plus hydrolysées.
L’aztréonam, l’oxacilline, la céfoxitine, la céfotaxime, la ceftriaxone, la céftazidime et le cefpirome ne sont pas
hydrolysés. La souche étudiée peut utiliser d’autres mécanismes de résistance tels que les pompes à efflux et la
modification de la cible. Le tazobactam et l’acide clavulanique inhibent les β-lactamases de l’extrait
enzymatique ce qui indique que la souche produit des β-lactamases de groupe 2 de la classification de Bush et al.
. La cloxacilline et l’aztréonam inhibent les enzymes de l’extrait enzymatique cela nous permet de suggérer que
la souche étudiée peut produire une céphalosporinase de groupe fonctionnel1. La comparaison des résultats
obtenus en utilisant les inhibiteurs a permis d’établir le profil de substrat et d’inhibition des enzymes produites
par Acinetobacter baumnnii qui sont: la céphalosporinase appartenant au groupe 1, correspondant à la classe
moléculaire C et la pénicillinase probablement de groupe 2b correspondant à la classe A. Le profil
électrophorétique a montré que les poids moléculaires des enzymes sont de 67 kDa pour la céphalosporinase et
de 44,5 kDa pour la pénicillinase.
