Abstract:
La peroxydase provenant des racines de navet (Brassica rapa) a été purifiée en utilisant une
Chromatographie échangeuse anionDEAE-cellulose à une activité spécifique de 14911.83
U/mg et une récupération de 4.18%.Avec chromatographie Amberlite à une activité
spécifique de 14304.31U/mg et une récupération 4.70%. Après précipitation avec sulfate
d’ammonium de saturation de 55% l’activité spécifique à de 11414et rendement de 39.04.
Après purification l'enzyme a montré 2 bandes sur une électrophorèse sur gel de
polyacrylamide (SDS-PAGE). Le poids moléculaire de l'enzyme purifiée est de 42,6 et de
45,7 kda correspondes les deux bondes. L'enzyme présentait une activité maximale dans le
tampon phosphate (0.5M) pH 6,0, a une température 30C° et une concentration de NaCl 1M.
