Caractérisation des protéines enzymatiques : cas des peroxydases extraites du Navet Rose (Brassica rapa).

dc.contributor.author	Sakhri, Samia
dc.contributor.author	Tatemante, Kenza
dc.contributor.author	Aksas Dahdouh, A.(Encadreur)
dc.date.accessioned	2018-12-18T07:55:41Z
dc.date.available	2018-12-18T07:55:41Z
dc.date.issued	2018-06-06
dc.identifier.uri	http://univ-bejaia.dz/dspace/123456789/11789
dc.description	Option :Pharmacotoxicologie	en_US
dc.description.abstract	La peroxydase provenant des racines de navet (Brassica rapa) a été purifiée en utilisant une Chromatographie échangeuse anionDEAE-cellulose à une activité spécifique de 14911.83 U/mg et une récupération de 4.18%.Avec chromatographie Amberlite à une activité spécifique de 14304.31U/mg et une récupération 4.70%. Après précipitation avec sulfate d’ammonium de saturation de 55% l’activité spécifique à de 11414et rendement de 39.04. Après purification l'enzyme a montré 2 bandes sur une électrophorèse sur gel de polyacrylamide (SDS-PAGE). Le poids moléculaire de l'enzyme purifiée est de 42,6 et de 45,7 kda correspondes les deux bondes. L'enzyme présentait une activité maximale dans le tampon phosphate (0.5M) pH 6,0, a une température 30C° et une concentration de NaCl 1M.	en_US
dc.language.iso	fr	en_US
dc.publisher	Université de Béjaia	en_US
dc.subject	Brassica rapa	en_US
dc.subject	Peroxydase	en_US
dc.subject	Purification	en_US
dc.subject	chromatographie	en_US
dc.title	Caractérisation des protéines enzymatiques : cas des peroxydases extraites du Navet Rose (Brassica rapa).	en_US
dc.type	Other	en_US